Enzýmy patria medzi najzaujímavejšie molekuly, aké v prírode poznáme. Každý z nich má svoju špecifickú úlohu, no len máloktorý má taký nezvyčajný príbeh ako serrapeptáza – proteolytický enzým s neobyčajným pôvodom a schopnosťou štiepiť bielkovinové väzby.
Proteolytické enzýmy sa prirodzene vyskytujú v prírode a zohrávajú dôležitú úlohu v mnohých biologických procesoch. Nachádzajú sa v mikroorganizmoch, rastlinách, živočíchoch aj v ľudskom organizme, pričom každý z nich má svoje špecifické vlastnosti a funkcie.
Ich spoločným znakom je schopnosť rozkladať bielkovinové väzby na menšie časti. Jedným z najznámejších proteolytických enzýmov je serrapeptáza, ktorá si získala pozornosť svojou špecifickou enzymatickou aktivitou.
Nezvyčajný pôvod serrapeptázy
Pôvod serrapeptázy sa spája s priadkou morušovou (Bombyx mori), ktorá počas svojho vývoja vytvára mimoriadne pevný hodvábny kokón. Keď sa húsenica premení na motýľa, potrebuje sa z neho dostať von. Namiesto toho, aby kokón mechanicky prehryzla, využíva pomoc mikroorganizmu Serratia E-15, ktorý sa nachádza v jej tráviacom trakte a produkuje enzým serrapeptázu. Práve ten dokáže narušiť bielkovinové štruktúry kokónu a umožniť motýľovi dostať sa z neho von.
Dnešná výroba však prebieha úplne iným spôsobom. Enzým sa nezískava z húseníc, ale vyrába sa kontrolovanou fermentáciou mikroorganizmov vo vhodnom prostredí, často na rastlinnom substráte. Takýto spôsob výroby umožňuje získať serrapeptázu v štandardizovanej kvalite a zároveň sledovať jej enzymatickú aktivitu.
Ako serrapeptáza pracuje a prečo sa prirovnáva k „nožniciam na bielkoviny“?
Bielkoviny patria medzi základné stavebné zložky živých organizmov a podieľajú sa na množstve biologických procesov. Počas prirodzeného životného cyklu bielkovín, ale aj pri poškodení tkanív, zápalových reakciách či hojení rán, však vznikajú poškodené, zmenené alebo odumreté bielkovinové štruktúry, ktoré postupne strácajú svoju pôvodnú podobu alebo funkciu.
Štruktúru bielkovín si môžeme zjednodušene predstaviť ako dlhý reťazec zložený z množstva navzájom prepojených článkov.Pri poškodených, zmenených alebo odumretých bielkovinových štruktúrach býva toto usporiadanie narušené a niektoré väzby sú pre enzýmy ľahšie dostupné. Serrapeptáza ako proteolytický enzým dokáže tieto narušené väzby rozštiepiť, a tým rozdeliť pôvodný reťazec na kratšie úseky.
Práve preto sa často prirovnáva k „nožniciam“ – nie preto, že by bielkoviny doslova strihala, ale preto, že dokáže narušiť väzby, ktoré ich štruktúru držia pohromade.
Na čo sa serrapeptáza využíva?
Vzhľadom na svoje proteolytické vlastnosti sa serrapeptáza využíva najmä pri bolestiach, negatívnych prejavoch zápalu a s nimi súvisiacich opuchoch. Práve pri týchto stavoch môžu byť v organizme prítomné zmenené bielkovinové štruktúry a zvýšená záťaž poškodeného tkaniva.
Čo rozhoduje o kvalite serrapeptázy?
Pri serrapeptáze nie je rozhodujúci len počet miligramov v jednej kapsule. Dôležitým parametrom je aj enzymatická aktivita, ktorá vyjadruje schopnosť enzýmu štiepiť bielkovinové väzby. Rovnako dôležitá je aj forma spracovania. Serrapeptáza je citlivý enzým, ktorého štruktúru môže narušiť kyslé prostredie žalúdka. Preto sa kvalitné prípravky vyrábajú v acidorezistentných (enterických) kapsulách, ktoré pomáhajú chrániť enzým počas prechodu žalúdkom a uvoľňujú ho až v tenkom čreve.
Serrapeptase Plus od slovenského výrobcu Kompava je schválený veterinárny prípravok, ktorý spája 250 000 SPU enzymatickej aktivity v jednej acidorezistentnej kapsule. Vyrába sa na Slovensku pod dohľadom vlastného vývojového centra a v rámci zavedeného systému manažérstva kvality, vďaka čomu sa pri výrobe kladie dôraz na kontrolu kvality, stabilitu enzýmu a konzistentnosť produktu.
zdielať
zdielať
tlačiť
mReportér
Zdielajte článok
Vážení čitatelia, pod týmto článkom sme neumožnili diskusiu
Obsah článku a skúsenosti s administráciou debát nám dávajú predpoklad, že aj na tomto mieste by pribúdali
prevažne príspevky, ktoré by boli v rozpore s pravidlami debaty aj dobrými mravmi.
Ďakujeme za pochopenie a tešíme sa na slušné debaty pod inými článkami.